A kataláz enzim a toxikus koncentrációjú hidrogén-peroxidot bontja oxigénné és vízzé. A hidrogén-peroxid egy kis molekulájú agresszív vegyület, amely a fehérjéket, a dezoxiribonukleinsavat, ribonukleinsavat és a lipideket károsíthatja. Az acatalasaemia a kataláz enzim veleszületett hiányát jelenti. Az összefoglaló közleményben a szerzők a kataláz enzim és a hidrogén-peroxid metabolizmusát foglalják össze, és a hidrogén-peroxid-paradoxont ismertetik. Ezt követően a veleszületett katalázhiány és a 2-es típusú diabetes mellitus klinikai és genetikai kapcsolatát tárgyalják a Magyarországon detektált katalázhiányos egyének adatai alapján. Kiemelik, hogy magyar acatalasaemiás betegek között a 2-es típusú diabetes mellitus gyakorisága szignifikánsan magasabb, különösen a nőknél, mint a normocatalasaemiás egyéneknél. Acatalasaemiásokban a diabetes korábban manifesztálódik, mint normocatalasaemiás egyénekben. Az acatalasaemiás 2-es típusú diabeteses egyéneknél 10 olyan katalázgén-variáns ismert, amelyek felelősek a csökkent vérkataláz-aktivitásért. Acatalasaemiában a csökkent vérkataláz-aktivitás emelkedett hidrogén-peroxid-koncentrációt eredményez, amely része lehet a 2-es típusú diabetes mellitus patomechanizmusának. Orv. Hetil., 2015, 156(10), 393–398.
Polonsky, K. S.: The past 200 years of diabetes. N. Engl. J. Med., 2012, 367(14), 1332–1340.
Shaw, J. E., Sicree, R. A., Zimmet, P. Z.: Global estimates of the prevalence of diabetes for 2010 and 2030. Diabetes Res. Clin. Pract., 2010, 87(1), 4–14.
htpp://www.cdc.gov/diabetes/statistics/prevalence_national.htm;.
Jermendy, G.: Diabetes registers in general practice. Hungarian registers new and improved. Br. Med. J., 1994, 308(6921), 134–135.
Sacks, D. B., Fonseca, V., Goldfine, A. B.: Diabetes: advances and controversies. Clin. Chem., 2011, 57(2), 147–149.
McCarthy, M. I.: Genomics, type 2 diabetes, and obesity. N. Engl. J. Med., 2010, 363(24), 2339–2350.
Ahlqvist, E., Ahluwalia, T. S., Groop, L.: Genetics of type 2 diabetes. Clin. Chem., 2011, 52(2), 241–254.
Hur, J., Sullivan, K. A., Schuyler, A. D., et al.: Literature-based discovery of diabetes- and ROS-related targets. BMC Med. Genomics, 2010, 3, 49.
htpp://ncbi.nlm.nih.gov;
Góth, L.: Catalase – an old enzyme with new features. [Kataláz, egy régi enzim új arculatai.] Akadémiai Kiadó, Budapest, 2008. [Hungarian]
Mueller, S., Riedel, H. D., Stremmer, W.: Direct evidence for catalase as the predominant H2O2 removing enzyme in human erythrocytes. Blood, 1997, 90(12), 4973–4978.
Masuoka, N., Wakimoto, M., Ubuka, T., et al.: Spectrophotometric determination of hydrogen peroxide: catalase activity and rates of hydrogen peroxide removal by erythrocytes. Clin. Chim. Acta, 1996, 254(2), 101–112.
Góth, L.: The hydrogen peroxide paradox. [A hidrogén-peroxid paradoxon.] Orv. Hetil., 2006, 147(19), 887–893. [Hungarian]
Evans, J. L., Maddux, B. A., Goldfine, I. D.: The molecular basis for oxidative stress-induced insulin resistance. Antioxid. Redox Signal., 2005, 7(7–8), 1040–1052.
Goldstein, B. J., Mahadev, K., Wu, X.: Redox paradox: insulin action is facilitated by insulin-stimulated reactive oxygen species with multiple potential signaling targets. Diabetes, 2005, 54(2), 311–321.
Rhee, S. G.: Cell signaling: H2O2, a necessary evil for cell signaling. Science 2006, 312(5782), 1882–1883.
Houstis, N., Rosen, E. D., Lander, E. S.: Reactive oxygen species have a causal role in multiple forms of insulin resistance. Nature, 2006, 440(7086), 944–948.
Veal, E., Day, A.: Hydrogen peroxide as a signaling molecule. Antioxid. Redox Signal., 2011, 15(1), 147–151.
Reid, C. J., Alcock, M., Penn, D.: Hydrogen peroxide – a party trick from the past. Anaesth. Intensive Care, 2011, 39(6), 1004–1008.
Díaz, A., Horjales, E., Rudiño-Piñera, E., et al.: Unusual Cys-Tyr covalent binding in a large catalase. J. Mol. Biol., 2004, 342(3), 971–985.
Hara, I., Ichise, N., Kojima, K., et al.: Relationship between the size of the bottleneck 15 Angstrom from iron in the main channel and the reactivity of catalase corresponding to the molecular size of substrates. Biochemistry, 2007, 46(1), 11–22.
Takahara, S.: Progressive oral gangrene probably due to lack of catalase in the blood (acatalasaemia). Lancet, 1952, 2(6745), 1101–1104.
Aebi, H., Heiniger, J. P., Buetler, R., et al.: Two cases of acatalasia in Switzerland. Experientia, 1961, 17, 466.
Góth, L.: Two cases of acatalasemia in Hungary. Clin. Chim. Acta, 1992, 207(1–2), 155–158.
Góth, L., Nagy, T.: Acatalasemia and diabetes mellitus. Arch. Biochem. Biophys., 2012, 525(2), 195–200.
Takahara, S.: Acatalasemia in Japan. In: Beutler, E. (ed.): Hereditary disorders of erythrocyte metabolism. Grune and Stratton, New York, 1968.
Aebi, H., Bossi, M., Cantz, S., et al.: Acatalas(emia) in Switzerland. In: Beutler, E. (ed.): Hereditary disorders of erythrocyte metabolism. Grune and Stratton, New York, 1968.
Eaton, J. W., Mu, M.: Acatalasemia. In: Scriver, C. R., Beaudet, A. (eds.): The metabolic and molecular bases of inherited diseases. 2nd ed., vol. 2. McGraw Hill, New York, 1995.
Ogata, M.: Acatalasemia. Hum. Genet., 1991, 86(4), 331–340.
Góth, L., Eaton, J. W.: Hereditary catalase deficiencies and increased risk of diabetes. Lancet, 2000, 356(9244), 1820–1821.
Heales, S. J.: Catalase deficiency, diabetes and mitochondrial function. Lancet, 2001, 357(9252), 314.
Góth, L., Nagy, T.: Inherited catalase deficiency: is it benign or a factor in various age related disordres? Mutat. Res., 2013, 753(2), 147–154.
Góth, L., Lenkey, A., Bigler, W. N.: Blood catalase deficiency and diabetes in Hungary. Diabetes Care, 2001, 24(10), 1839–1840.
Góth, L., Rass, P., Páy, A.: Catalase enzyme mutations and their association with diseases. Mol. Diagn., 2004, 8(3), 141–149.
Góth, L.: Catalase deficiency and type 2 diabetes. Diabetes Care, 2008, 31(12), e93.
Tirosh, A., Shai, I., Tekes-Manova, D., et al.: Normal fasting plasma glucose levels and type 2 diabetes in young men. N. Engl. J. Med., 2005, 353(14), 1454–1462.
Watson, J. D.: Type 2 diabetes as a redox disease. Lancet, 2014, 383(9919), 841–843.