A bulbusra óraüvegszerűen ráfekvő cornea a szem első fénytörő közege. A szaruhártya átlátszóságát az azt felépítő rendezett, lamellaris elhelyezkedésű kollagénrostoknak, valamint a rostok között kapcsolatot teremtő, leucinban gazdag proteoglikánoknak köszönheti. A felnőttcorneát főként fibrilláris kollagénrostok építik fel. A fibrillumokhoz kapcsolódó kollagének és a nonfibrilláris kollagének kisebb mennyiségben vannak jelen a szaruhártyában. A cornea fő proteoglikánjai keratán-szulfát-tartalmú proteoglikánok, amelyek mellett dermatán-szulfát-tartalmú proteoglikánok is megtalálhatók. A proteoglikánszintézis defektusai az egyedi szerkezet felbomlásához, a normálisnál vastagabb átmérőjű kollagénrostok kialakulásához vezet. Az abnormális extracellulárismátrix-szerkezet cornealis betegségeket, ezáltal a szaruhártya transzparenciájának elvesztését eredményezi. A proteoglikánok és kollagénrostok a sebgyógyulásban is kiemelt szerepet töltenek be. A corneát ért sérülés következtében az extracelluláris mátrixot termelő keratocyták növekedési faktorok hatására fokozott kollagén- és proteoglikánszintézisbe kezdenek. A különböző növekedési faktorok a sérült corneában több helyről származhatnak. A sebgyógyulásban részt vevő sejtek és növekedési faktorok arányától függően rendezett extracelluláris mátrix vagy hegszövet alakul ki. Orv. Hetil., 2016, 157(25), 995–999.
Michelacci, Y. M.: Collagens and proteoglycans of the corneal extracellular matrix. Braz. J. Med. Biol. Res., 2003, 36(8), 1037–1046.
Szalai, E., Felszeghy, Sz., Hegyi, Z., et al.: Fibrillin-2, tenascin-C, matrilin-2, and matrilin-4 are strongly expressed in the epithelium of human granular and lattice type I corneal dystrophies. Mol. Vis., 2012, 18, 1927–1936.
Meek, K. M., Fullwood, N. J.: Corneal and scleral collagens – a microscopist’s perspective. Micron, 2001, 32(3), 261–272.
Hassell, J. R., Birk, D. E.: The molecular basis of corneal transparency. Exp. Eye Res., 2010, 91(3), 326–335.
Hayashida, Y., Akama, T. O., Beecher N., et al.: Matrix morphogenesis in cornea is mediated by the modification of keratan sulfate by GlcNAc 6-O-sulfotransferase. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S. A., 2006, 103(36), 13333–13338.
Von der Mark, H., von der Mark, K., Gay, S.: Study of differential collagen synthesis during development of the chick embryo by immunofluorescence: I. Preparation of collagen type I and type II specific antibodies and their application to early stages of the chick embryo. Dev. Biol., 1976, 48(2), 237–249.
Robert, L., Legeais, J. M., Robert, A. M., et al.: Corneal collagens. Pathol. Biol., 2001, 49(4), 353–363.
Scott, J. E.: Extracellular matrix, supramolecular organisation and shape. J. Anat., 1995, 187(Pt 2), 259–269.
Prydz, K., Dalen, K. T.: Synthesis and sorting of proteoglycans. J. Cell Sci., 2000, 113(2), 193–205.
Chen, S., Mienaltowski, M. J., Birk, D. E.: Regulation of corneal stroma extracellular matrix assembly. Exp. Eye Res., 2015, 133, 69–80.
Lewis, P. N., Pinali, C., Young, R. D., et al.: Structural interactions between collagen and proteoglycans are elucidated by three-dimensional electron tomography of bovine cornea. Structure, 2010, 18(2), 239–245.
Sun, M., Chen, S., Adams, S. M., et al.: Collagen V is a dominant regulator of collagen fibrillogenesis: dysfunctional regulation of structure and function in a corneal-stroma-specific Col5a1-null mouse model. J. Cell Sci., 2011, 124(23), 4096–4105.
Meek, K. M., Leonard, D. W.: Ultrastructure of the corneal stroma: a comparative study. Biophys. J., 1993, 64(1), 273–280.
Müller, L. J., Pels, E., Schurmans, L. R., et al.: A new three-dimensional model of the organization of proteoglycans and collagen fibrils in the human corneal stroma. Exp. Eye Res., 2004, 78(3), 493–501.
Kao, W. W., Liu, C. Y.: Roles of lumican and keratocan on corneal transparency. Glycoconj. J., 2002, 19(4–5), 275–285.
Bouhenni, R., Hart, M., Al-Jastaneiah, S., et al.: Immunohistochemical expression and distribution of proteoglycans and collagens in sclerocornea. Int. Ophthalmol., 2013, 33(6), 691–700.
Amjadi, S., Mai, K., McCluskey P., et al.: The role of lumican in ocular disease. ISRN Ophthalmol., 2013, 2013, 632302.
Chakravarti, S., Petroll, W. M., Hassell J. R., et al.: Corneal opacity in lumican-null mice: defects in collagen fibril structure and packing in the posterior stroma. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci., 2000, 41(11), 3365–3373.
Nakazawa, K., Hassell, J. R., Hascall, V. C., et al.: Defective processing of keratan sulfate in macular corneal dystrophy. J. Biol. Chem., 1984, 259(22), 13751–13757.
Pellegata, N. S., Dieguez-Lucena, J. L., Joensuu, T., et al.: Mutations in KERA, encoding keratocan, cause cornea plana. Nat. Genet., 2000, 25(1), 91–95.
Meier, S., Hay, E. D.: Stimulation of extracellular matrix synthesis in the developing cornea by glycosaminoglycans. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 1974, 71(6), 2310–2313.
Wilson, S. E., Mohan, R. R., Mohan, R. R., et al.: The corneal wound healing response: cytokine-mediated interaction of the epithelium, stroma, and inflammatory cells. Prog. Retin. Eye Res., 2001, 20(5), 625–637.
Wilson, S. E.: Corneal myofibroblast biology and pathobiology: generation, persistence, and transparency. Exp. Eye Res., 2012, 99, 78–88.
Torricelli, A. A., Wilson, S. E.: Cellular and extracellular matrix modulation of corneal stromal opacity. Exp. Eye Res., 2014, 129, 151–160.
Li, D. Q., Tseng, S. C.: Three patterns of cytokine expression potentially involved in epithelial-fibroblast interactions of human ocular surface. J. Cell. Physiol., 1995, 163(1), 61–79.
Yu, F. S., Yin, J., Xu, K., et al.: Growth factors and corneal epithelial wound healing. Brain Res. Bull., 2010, 81(2–3), 229–235.