Orvosi Hetilap
Volume/Issue:
Volume 157: Issue 30
A heterogén glikoproteinszerkezetek biológiai szerepe
Author: Lajos Jakab 1
View More View Less
  • 1 Semmelweis Egyetem, Általános Orvostudományi Kar, Budapest, Kútvölgyi út 4., 1125
DOI:
https://doi.org/10.1556/650.2016.30436
Page Count:
1185–1192
Publication Date:
01 Jul 2016
Online Publication Date:
Jul 2016
Article Category:
Review Article
Open access

Absztrakt

A fehérjemolekulához kovalens kötéssel kötődő szénhidrát-molekulák glikoproteineket alkotnak. A fehérjelánchoz különböző mennyiségű és összetételű szénhidrát-molekulák kapcsolódhatnak változó sorrendben és mennyiségben. Ha a fehérjemaghoz kötötten acidikus uronsavat, SO4-gyököt lehet találni, akkor proteoglikánokról vagy kevésbé helyesen glükózaminoglikánokról szólunk. Az élővilágban fellelhetők polimannanszerkezetek. A glikoproteinek acidikus uronsav vagy szulfatált glikózaminoglikánokat csak kivételszerűen tartalmaznak. Mind a szöveti, sejtes és mátrixszerkezetek, mind a humán „szérumfehérjék” valójában döntően glikoproteinek. A glikoprotein fogalom használata a klinikai orvostudományban máig is csak nagyon gyéren fordul elő, pedig a nem adekvát szófogalom-használat nemcsak nem helyénvaló, hanem egyúttal szemléletbeli zavarral is járhat. A közlemény ezt a gyakorlatot kívánja javítani, figyelembe véve, hogy ma már a „glikobiológia” szinte önálló tudományágként funkcionál. A szerkezeti sajátosságok összesítése mellett a közlemény ennek fontos, gyakorlati következményeit kívánja pótolni, funkcionális és konkrét klinikai vonatkozásait összefoglalni. Így kerül sor a glikoproteinek szerkezeti és biológiai tulajdonságainak bemutatására, hangsúlyt helyezve a klinikai fontosságra. A közlemény kiemeli a kóros struktúra és funkció klinikai vonatkozásait. Az orozomukoidot és a szérum-immunoglobulinokat a szerző külön fejezetben tárgyalja. Orv. Hetil., 2016, 157(30), 1185–1192.

If the inline PDF is not rendering correctly, you can download the PDF file here.

  • 1

    Moshage, H.: Cytokines and the hepatic acute phase response. J. Pathol., 1997, 181(3), 257–266.

  • 2

    Zopf, D., Roth, S.: Oligosaccharide anti-infective agents. Lancet, 1996, 347(9007), 1017–1021.

  • 3

    Pepys, M. B., Hirschfield, G. M.: C-reactive protein: a critical update. J. Clin. Invest., 2003, 111(12), 1805–1812.

  • 4

    Hernández-Mir, H. G., Helin, J., Skarp, K. P., et al.: Glycoforms of human endothelial CD34 that bind L-selectin carry sulfated sialyl Lewis x capped O- and N-glycans. Blood, 2009, 114(3), 733–741.

  • 5

    Jones, A. L., Hulett, M. D., Parish, C. R.: Histidine-rich glycoprotein: A novel adaptor protein in plasma that modulates the immune, vascular and coagulation systems. Immunol. Cell Biol., 2005, 83(2), 106–118.

  • 6

    Jakab, L.: The way of self-defence of the organism: inflammation. [A szervezeti önvédelem módja: a gyulladás.] Orv. Hetil., 2013, 154(32), 1247–1255. [Hungarian]

  • 7

    Jakab, L.: Acute phase reaction of the body. [A szervezeti „acut phasis reactio”.] Orv. Hetil., 1993, 134(11), 563–568. [Hungarian]

  • 8

    Klekner, Á., Virga, J., Tóth, J., et al.: The role of extracellular matrix components in the invasion of intracranial malignancies. [Az extracelluláris mátrix komponensek tumorinvázióban betöltött szerepe intrakraniális daganatokban.] Magy. Onkol., 2013, 57(4), 222–231. [Hungarian]

  • 9

    Rosen, S. D.: Ligands for L-selectin: Homing, inflammation, and beyond. Ann. Rev. Immunol., 2004, 22, 129–156.

  • 10

    Fournier, T., Medjoubi-N., N., Porquet, D.: Alpha-1-acid glycoprotein. Biochim. Biophys. Acta, 2000, 1482(1–2), 157–171.

  • 11

    Jakab, L: Physiological and pathophysiological role of adhesion molecules. [Az adhéziós molekulák élettani és kórélettani szerepe.] LAM, 1994, 4(9), 802–818. [Hungarian]

  • 12

    Jakab, L., Kalabay, L.: The acute phase reaction syndrome: the acute phase reactants. Acta Microbiol. Immunol. Hung., 1998, 45(3–4), 409–418.

  • 13

    Gagneux, P., Varki, A.: Evolutionary considerations in relating oligosaccharide diversity to biological function. Glycobiology, 1999, 9(8), 747–755.

  • 14

    Jakab, L., Jakab, L., Kalabay, L., et al.: The effect of the alpha 2-HS-glycoprotein on the mitogen-induced lymphoblastic transformation and IL-2 production. Acta Physiol. Hung., 1991, 77(1), 25–31.

  • 15

    Thomas, S., Wolf, S. E., Chinkes, D. L., et al.: Recovery from the hepatic acute phase response in the severely burned and the effects of long-term growth hormone treatment. BURNS, 2004, 30(7), 675–679.

  • 16

    De Jesus, A. A., Canna, S. W., Liu, Y., et al.: Molecular mechanisms in genetically defined autoinflammatory diseases: disorders of amplified danger signaling. Annu. Rev. Immunol., 2015, 33, 823–874.

  • 17

    Hawkins, P. N., Wotton, R., Pepys, M. B.: Metabolic studies of radioiodinated serum amyloid P component in normal subjects and patients with systemic amyloidosis. J. Clin. Invest., 1990, 86(6), 1862–1869.

  • 18

    Rieder, F., Schleder, S., Wolf, A., et al.: Serum anti-glycan antibodies predict complicated Crohn’s disease behavior: a cohort study. Inflamm. Bowel Dis., 2010, 16(8), 1367–1375.

  • 19

    Rovere, P., Peri, G., Fazzini, F., et al.: The long pentraxin PTX3 binds to apoptotic cells and regulates their clearance by antigen-presenting dendritic cells. Blood, 2000, 96(13), 4300–4306.

  • 20

    Garlanda, C., Bottazzi, B., Bastone, A., et al.: Pentraxins at the crossroads between innate immunity, inflammation, matrix deposition, and female fertility. Annu. Rev. Immunol., 2005, 23, 337–366.

  • 21

    Van Rossum, A. P., Fazzini, F., Limburg, P. C., et al.: The prototypic tissue pentraxin PTX3, in contrast to the short pentraxin serum amyloid P, inhibits phagocytosis of late apoptotic neutrophils by macrophages. Arthritis Rheum., 2004, 50(8), 2667–2674.

  • 22

    Fries, E., Kaczmarczyk, A.: Inter-alpha-inhibitor, hyaluronan and inflammation. Acta Biochim. Pol., 2003, 50(3), 735–742.

  • 23

    Sander, L. E., Sackett, S. D., Dierssen, U., et al.: Hepatic acute-phase proteins control innate immune responses during infection by promoting myeloid-derived suppressor cell function. J. Exper. Med., 2010, 207(7), 1453–1464.

  • 24

    Camozzi, M., Zacchigna, S., Rusnati, M., et al.: Pentraxin 3 inhibits fibroblast growth factor 2-dependent activation of smooth muscle cells in vitro and neointima formation in vivo. Arterioscler. Thromb. Vasc. Biol., 2005, 25(9), 1837–1842.

  • 25

    Varki, A., Angata, T.: Siglecs – the major subfamily of I-type lectins. Glycobiology, 2006, 16(1), 1R–27R.

  • 26

    Axford, J.: The impact of glycobiology on medicine. Trends Immunol., 2001, 22(5), 237–239.

  • 27

    Yin, Q., Fu, T. M., Li, J., Wu, H.: Structural biology of innate immunity. Annu. Rev. Immunol., 2015, 33, 393–416.

  • 28

    Crocker, P. R., Varki, A.: Siglecs, sialic acids and innate immunity. Trends Immunol., 2001, 22(6), 337–342.

  • 29

    Latini, R., Maggioni A. P., Peri, G., et al.: Prognostic significance of the long pentraxin PTX3 in acute myocardial infarction. Circulation, 2004, 110(16), 2349–2354.

  • 30

    Bottazzi, B., Doni, A., Garlanda, C., et al.: An integrated view of humoral innate immunity: pentraxins as a paradigm. Annu. Rev. Immunol., 2010, 28, 157–183.

  • 31

    Brubaker, S. W., Bonham, K. S., Zanoni, I., et al.: Innate immune pattern recognition: a cell biological perspective. Annu. Rev. Immunol., 2015, 33, 257–290.

  • 32

    Kemper, C., Atkinson, J. P., Hourcade, D. E.: Properdin: emerging roles of a pattern-recognition molecule. Annu. Rev. Immunol., 2010, 28, 131–155.

  • 33

    Kratz, F., Elsadek, B.: Clinical impact of serum proteins on drug delivery. J. Control. Release, 2012, 161(2), 429–445.

  • 34

    Fernandes, C. L., Ligabue-Braun, R., Verli, H.: Structural glycobiology of human α1-acid glycoprotein and its implications for pharmacokinetics and inflammation. Glycobiology, 2015, 25(10), 1125–1133.

  • 35

    Miheller, P.: Mechanism of action of selective adhesion inhibitory molecules in inflammarory bowel diseases. [A szelektív adhéziógátló molekulák hatásmechanizmusa gyulladásos bélbetegségekben.] Centr. Eur. J. Gastoenterol. Hepatol., 2015, 1(2), 78–81. [Hungarian]

  • 36

    Azuma, M., Nishioka, Y., Aono, Y., et al.: Role of alpha1-acid glycoprotein in therapeutic antifibrotic effects of imatinib with macrolides in mice. Am. J. Respir. Crit. Care Med., 2007, 176(12), 1243–1250.

  • 37

    Buzas, E. I., György, B., Pásztói, M., et al.: Carbohydrate recognition systems in autoimmunity. Autoimmunity, 2007, 39(8), 691–704.

  • 38

    Vaisar, T., Pennathur, S., Green, P. S., et al.: Shotgun proteomics implicates protease inhibition and complement activation in the antiinflammatory properties of HDL. J. Clin. Invest., 2007, 117(3), 746–756.

  • 39

    Baruah, P., Propato, A., Dumitriu, I. E., et al.: The pattern recognition receptor PTX3 is recruited at the synapse between dying and dendritic cells, and edits the cross-presentation of self, viral, and tumor antigens. Blood, 2006, 107(1), 151–158.

  • 40

    Gabay, C., Kushner, I.: Acute-phase proteins and other systemic responses to inflammation. N. Engl. J. Med., 1999, 340(6), 448–454.

  • 41

    Cerutti, A., Chen, K., Chorny, A.: Immunoglobulin responses at the mucosal interface. Annu. Rev. Immunol., 2011, 29, 273–293.

  • 42

    Arnold, J. N., Wormald, M. R., Sim, R. B., et al.: The impact of glycosylation on the biological function and structure of human immunoglobulins. Annu. Rev. Immunol., 2007, 25, 21–50.

  • 43

    Marshak-Rothstein, A., Rifkin, I. R.: Immunologically active autoantigens: the role of Toll-like receptors in the development of chronic inflammatory disease. Annu. Rev. Immunol., 2007, 25, 419–441.

  • 44

    Bost, F., Diarra-Mehrpour, M., Martin, J. P.: Inter-alpha-trypsin inhibitor proteoglycan family – a group of proteins binding and stabilizing the extracellular matrix. Eur. J. Biochem., 1998, 252(3), 339–346.

  • 45

    Jakab, L., Kalabay, L.: Physiologic and clinical significance of selectins. [A szelektinek élettani, klinikai szerepe.] LAM, 1996, 6(5–6), 284–292. [Hungarian]

  • 46

    Jakab, L.: The liver and the immune system. [A máj és az immunrendszer.] Orv. Hetil., 2015, 156(30), 1203–1213. [Hungarian]

  • 47

    Jakab, L., Pozsonyi, T., Fehér, J., et al.: Cell surface alpha2-macroglobulin of human lymphocytes. In: Peeters, H. (ed.): Protides of the biological fluids. Pergamon Press, Oxford and New York, 1978.

  • 48

    Bettigole, S. E., Glimcher, L. H.: Endoplasmic reticulum stress in immunity. Annu. Rev. Immunol., 2015, 33, 107–138.

  • 49

    Luo, B. H., Carman, C. V., Springer, T. A.: Structural basis of integrin regulation and signaling. Annu. Rev. Immunol., 2007, 25, 619–647.

  • 50

    Rudd, P. M., Elliott, T., Cresswell, P., et al.: Glycosylation and the immune system. Science, 2001, 291(5512), 2370–2376.
Cover Orvosi Hetilap
Orvosi Hetilap
Print ISSN:
0030-6002
Online ISSN:
1788-6120
Keywords:
protein; glikoprotein; szerkezet; funkció; klinikai jelentőség; protein; glycoproteins; structures; biological roles; clinical significance

Monthly Content Usage

Abstract Views Full Text Views PDF Downloads
Oct 2020 0 9 10
Nov 2020 0 15 7
Dec 2020 0 6 5
Jan 2021 0 13 9
Feb 2021 0 8 11
Mar 2021 0 19 8
Apr 2021 0 2 1