View More View Less
  • 1 Semmelweis Egyetem, Általános Orvostudományi Kar, Budapest, Kútvölgyi út 4., 1125

Absztrakt:

A kromogranin/szekretogranin nagy família eddig megismert alapvető szerkezeti, képződési, kapcsolatrendszeri, funkcionális vonatkozásairól szól a közlemény. Korábban a két famíliatagság egymástól kissé eltérő jellege, funkcionális különbségei voltak előtérben. Majd kiderült, hogy a két famíliatag lényegében azonos szerkezeti, funkcionális, kémiai-biokémiai vegyületeiről beszélhetünk. A molekuláris szerkezetek döntően aminosavakból és kisebb részben oligoszacharidokból építkeznek. Az eddigiek alapján az is elmondható, hogy acidikus pH-jú, Ca++-ot tartalmazó környezetben képződő, hosszú polipeptidláncokról van szó. Egyes jelentős tagjaik oligoszacharid-csoportokat is tartalmaznak. Ez azért is érdekes, mert az oligoszacharid-láncok (láncvégi sziálsavak) a felismerési és kapcsolódási folyamatokban fontos szereplők. A kromograninok/szekretograninok nagyrészt a neuroendokrin sejtekben képződnek. A sejten belül mitochondrium, endoplasmicus reticulum, szekretorikusgranulum-biogenezis a felépülés útja. Általában stimulus hatására bekövetkezik a szekréció (exocytosis). Ezt a fejlődés következő lépcsője, a sejt-, szövetspecifikus proteolysis követi, ami biológiailag aktív polipeptidláncok képződését eredményezi. Ezek különböző, sajátos tulajdonságok birtokosai. A klinikai hatások is rövid bemutatásra kerülnek, amelyek gyakorlatilag az egész szervrendszert érintik. Tulajdonképpen egy minden szervrendszert magába foglaló, generális szabályozórendszerről van szó, amelynek teljes szerepe, jelentősége még kutatások tárgya. Orv Hetil. 2017; 158(28): 1092–1099.

If the inline PDF is not rendering correctly, you can download the PDF file here.

  • 1

    Koshimizu H, Kim T, Cawley NX, et al. Chromogranin A: A new proposal for trafficking, processing and induction of granule biogenesis. Regul Pept. 2010; 160: 153–159.

  • 2

    Taupenot L, Harper KL, O’Connor DT. The chromogranin–secretogranin family. NEJM 2003; 348: 1134–1149.

  • 3

    Bartolomucci A, Possenti R, Mahata SK, et al. The extended granin family: structure, function, and biomedical implications. Endocr Rev. 2011; 32: 755–797.

  • 4

    Loh YP, Cheng Y, Mahata SK. Chromogranin A and derived peptides in health and disease. J Mol Neurosci. 2012; 48: 347–356.

  • 5

    Jakab L. Biological role of heterogeneous glycoprotein structures. [A heterogén glikoproteinszerkezetek biológiai szerepe.] Orv Hetil. 2016; 157: 1185–1192. [Hungarian]

  • 6

    Sørensen AL, Rumjantseva V, Nayeb-Hashemi S, et al. Role of sialic acid for platelet life span: exposure of beta-galactose results in the rapid clearance of platelets from the circulation by asialoglycoprotein receptor–expressing liver macrophages and hepatocytes. Blood 2009; 114: 1645–1654.

  • 7

    Jakab L. The way of self-defence of the organism: inflammation. [A szervezeti önvédelem módja: a gyulladás.] Orv Hetil. 2013; 154: 1247–1255. [Hungarian]

  • 8

    May C, Kaestner KH. Gut endocrine cell development. Mol Cell Endocrinol. 2010; 323: 70–75.

  • 9

    Varga J, Pasche B. Transforming growth factor beta as a therapeutic target in systemic sclerosis. Nat Rev Rheumatol. 2009; 5: 200–206.

  • 10

    El-Salhy M, Gilja OH, Gundersen D, et al. Endocrine cells in the oxyntic mucosa of the stomach in patients with irritable bowel syndrome. World J Gastrointest Endosc. 2014; 6: 176–185.

  • 11

    Grupcev G, Wallin C, Emås S, et al. Transforming growth factor-alpha and epidermal growth factor inhibit gastric acid secretion and stimulate release of somatostatin and neurotensin in the conscious rat. Regul Pept. 1994; 52: 111–118.

  • 12

    Khan W, Ghia JE. Gut hormones: emerging role in immune activation and inflammation. Clin Exp Immunol. 2010; 161: 19–27.

  • 13

    Rudholm T, Wallin B, Theodorsson E, et al. Release of regulatory gut peptides somatostatin, neurotensin and vasoactive intestinal peptide by acid and hyperosmolal solutions in the intestine in conscious rats. Regul Pept. 2009; 152: 8–12.

  • 14

    Ferrero E, Scabini S, Magni E, et al. Chromogranin A protects vessels against tumor necrosis factor α-induced vascular leakage. FASEB J. 2004; 18: 554–556.

  • 15

    Vaingankar S, Li Y, Biswas L, et al. Effects of chromogranin A deficiency and excess in vivo: biphasic blood pressure and catecholamine responses. J Hypertens. 2010; 28: 817–825.

  • 16

    Mazza R, Imbrogno S, Tota B. The interplay between chromogranin A-derived peptides and cardiac natriuretic peptides in cardioprotection against catecholamine-evoked stress. Regul Pept. 2010; 165: 86–94.

  • 17

    Boltjes A, van Wijk F. Human dendritic cell functional specialization in steady-state and inflammation. Front Immunol. 2014; 5: 131.

  • 18

    Melo FR, Vita F, Berent-Maoz B, et al. Proteolytic histone modification by mast cell tryptase, a serglycin proteoglycan-dependent secretory granule protease. J Biol Chem. 2014; 289: 7682–7690.

  • 19

    Kolset SO, Tveit H. Serglycin – structure and biology. Cell Mol Life Sci. 2008; 65: 1073–1085.

  • 20

    Skliris A, Happonen KE, Terpos E, et al. Serglycin inhibits the classical and lectin pathways of complement via its glycosaminoglycan chains: implications for multiple myeloma. Eur J Immunol. 2011; 41: 437–449.

  • 21

    Jones S, Howl J. Biological applications of the receptor mimetic peptide mastoparan. Curr Protein Pept Sci. 2006; 7: 501–508.

  • 22

    Haniffa M, Gunawan M, Jardine L. Human skin dendritic cells in health and disease. J Dermatol Sci. 2015; 77: 85–92.

  • 23

    Jakab L. The liver and the immune system. [A máj és az immunrendszer.] Orv Hetil. 2015; 156: 1203–1213. [Hungarian]

  • 24

    Bajor J. Coeliakia – Update 2016. [Coeliakia – 2016.] Magy Belorv Arch. 2016; 69: 321–327. [Hungarian]

  • 25

    Vokaer B, Van Rompaey N, Lemaître PH, et al. Critical role of regulatory T cells in Th17-mediated minor antigen-disparate rejection. J Immunol. 2010; 185: 3417–3425.

  • 26

    Wang R, Zhu J, Dong X, et al. GARP regulates the bioavailability and activation of TGFβ. Mol Biol Cell 2012; 23: 1129–1139.

  • 27

    Németh J. Laboratory tests of fecal samples in gastrointestinal diseases. [Székletvizsgálatok emésztőrendszeri betegségekben.] Magy Belorv Arch. 2015; 68: 230–234. [Hungarian]

  • 28

    Mahata SK, Mahata M, Fung MM, et al. Catestatin: a multifunctional peptide from chromogranin A. Regul Pept. 2010; 162: 33–43.

  • 29

    Di Comite G, Morganti A. Chromogranin A: a novel factor acting at the cross road between the neuroendocrine and the cardiovascular systems. J Hypertens. 2011; 29: 409–414.

  • 30

    Biswas N, Rodriguez JL, Courel M, et al. Cathepsin L colocalizes with chromogranin A in chromaffin vesicles to generate active peptides. Endocrinology 2009; 150: 3547–3557.

  • 31

    Allu PK, Venkat R, Chirasani V, et al. Naturally occurring variants of the dysglycemic peptide pancreastatin. Differential potencies for multiple cellular functions and structure-function correlation. J Biol Chem. 2014; 289: 4455–4469.

  • 32

    Filer CE, Ho P, Bruce IN, et al. High blood levels of chromogranin A in giant cell arteritis identify patients refractory to corticosteroid treatment. Ann Rheum Dis. 2009; 68: 293–295.

  • 33

    Biswas N, Vaingankar SM, Mahata M, et al. Proteolytic cleavage of human chromogranin A containing naturally occurring catestatin variants: differential processing at catestatin region by plasmin. Endocrinology 2008; 149: 749–757.

  • 34

    Røsjø H, Husberg C, Dahl MB, et al. Chromogranin B in heart failure: a putative cardiac biomarker expressed in the failing myocardium. Circ Heart Fail. 2010; 3: 503–511.

  • 35

    Helle KB. The chromogranin A-derived peptides vasostatin-I and catestatin as regulatory peptides for cardiovascular functions. Cardiovasc Res. 2010; 85: 9–16.

  • 36

    Tota B, Angelone T, Mazza R, et al. The chromogranin A-derived vasostatins: New players in the endocrine heart. Curr Med Chem. 2008; 15: 1444–1451.

  • 37

    Angelone T, Quintieri AM, Brar BK, et al. The antihypertensive chromogranin A peptide catestatin acts as a novel endocrine/paracrine modulator of cardiac inotropism and lusitropism. Endocrinology 2008; 149: 4780–4793.

  • 38

    Pieroni M, Corti A, Tota B, et al. Myocardial production of chromogranin A in human heart: a new regulatory peptide of cardiac function. Eur Heart J. 2007; 28: 1117–1127.

  • 39

    Fiocchi C, Lund PK. Themes in fibrosis and gastrointestinal inflammation. Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol. 2011; 300: G677–G683.

  • 40

    Shooshtarizadeh P, Zhang D, Chich JF, et al. The antimicrobial peptides derived from chromogranin/secretogranin family, new actors of innate immunity. Regul Pept. 2010; 165: 102–110.

  • 41

    Koshimizu H, Cawley NX, Yergy AL, et al. Role of pGlu-serpinin, a novel chromogranin A-derived peptide in inhibition of cell death. J Mol Neurosci. 2011; 45: 294–303.

  • 42

    Jansson AM, Rosjo H, Omland T, et al. Prognostic value of circulating chromogranin A levels in acute coronary syndromes. Eur Heart J. 2009; 30: 25–32.

  • 43

    Tota B, Gentile S, Pasqua T, et al. The novel chromogranin A-derived serpinin and pyroglutaminated serpinin peptides are positive cardiac β-adrenergic-like inotropes. FASEB J. 2012; 26: 2888–2898.

  • 44

    Koshimizu H, Cawley NX, Kim T, et al. Serpinin: A novel chromogranin A-derived, secreted peptide up-regulates protease nexin-1 expression and granule biogenesis in endocrine cells. Mol Endocrinol. 2011; 25: 732–744.

  • 45

    Stadinski BD, Delong T, Reisdorph N, et al. Chromogranin A is an autoantigen in type 1 diabetes. Nat Immunol. 2010; 11: 225–231.

  • 46

    Nobels FR, Kwekkeboom DJ, Bouillon R, et al. Chromogranin A: its clinical value as marker of neuroendocrine tumours. Eur J Clin Invest. 1998; 28: 431–440.

  • 47

    Dejda A, Mawambo G, Cerani A, et al. Neuropilin-1 mediates myeloid cell chemoattraction and influences retinal neuroimmune crosstalk. J Clin Invest. 2014; 124: 4807–4822.

  • 48

    Tóth M. Therapeutic options for the treatment of neuroendocrine tumours. [A neuroendokrin tumorok kezelésének lehetőségei.] Lege Artis Med. 2013; 23: 503–516. [Hungarian]

  • 49

    Perge P, Decmann Á, Igaz P. Somatostatinanalogues in the treatment of neuroendocrine tumours. [A neuroendokrin daganatok kezelése szomatosztatinanalógokkal.] Magy Belorv Arch. 2015; 68, 317–322. [Hungarian]

Monthly Content Usage

Abstract Views Full Text Views PDF Downloads
Oct 2020 0 4 6
Nov 2020 0 8 4
Dec 2020 0 0 0
Jan 2021 0 3 7
Feb 2021 0 4 5
Mar 2021 0 18 3
Apr 2021 0 1 0