View More View Less
  • 1 Semmelweis Egyetem, Általános Orvostudományi Kar, 1085 Budapest, Üllői út 26., 1085
  • 2 Semmelweis Egyetem, Általános Orvostudományi Kar, Budapest
Open access

Absztrakt:

Bevezetés: A caveolák a plazmamembrán palack alakú, nem klatrinasszociált, 50–100 nanométer nagyságú befűződései, melyeknek legfontosabb integráns membránfehérjéje a caveolin-1. A caveolák kiemelt szerepet töltenek be a sejtek működésében – a vesicularis transzportban, a sejtciklus szabályozásában –, és platformként szolgálnak klasszikus és alternatív jelátviteli folyamatokhoz. Célkitűzés: Vizsgálataink célja a caveolák morfológiai és a caveolin-1 fehérje immunhisztokémiai kimutatása és összehasonlítása fiatal, kontroll (myop, hypermetrop) és szürke hályogos humán szemlencse elülső lencsetokjának epithelialis sejtjeiben. Így arra a kérdésre kerestünk választ, hogy a caveoláknak lehet-e szerepük a szürkehályog-kialakulás folyamatában. Módszer: A nagy myop és hypermetrop (kontroll-), valamint idős, elszürkült lencsével rendelkező betegek refraktív célból végzett műtétje során nyert elülső lencsetokokat mint szövetmintákat vizsgáltuk. Mindkét vizsgálati csoportban az elülső lencsetokok ultravékony metszeteit transzmissziós elektronmikroszkópiával tanulmányoztuk, valamint a szövetminták félvékony metszetein immunhisztokémiai jelölést végeztünk polyclonalis caveolin-1- és cavin-1-ellenes antitestekkel. Eredmények: Az immunhisztokémiai eredmények alapján a kontrollcsoportban a lencseepithelsejtekben jelentős caveolin-1-jel mellett alacsony cavin-1-jelet mértünk. A szürke hályogos mintákban azonban erőteljes cavin-1-expresszió és a kontroll- (myop) sejtekben tapasztalt mértékű caveolin-1-szignál volt megfigyelhető. Az elektronmikroszkópos képeken kontrollesetben caveolák gyakorlatilag nem voltak kimutathatók, míg a cataractás metszeteken emelkedett mennyiségű caveolát figyeltünk meg. Következtetés: Mivel a cavin-1 szükséges a caveolin-1 mellé, hogy a caveolák jellegzetes morfológiája kialakuljon, feltételezzük, hogy a cavin-1-expresszió változása tehető felelőssé az elektronmikroszkópos felvételeken megfigyelhető eltérésekért. Ezen eredmények utalhatnak arra, hogy a caveolák szerepet játszhatnak a szürkehályog-képződés folyamatában. Orv Hetil. 2019; 160(8): 300–308.

If the inline PDF is not rendering correctly, you can download the PDF file here.

  • 1

    Palade GE. Fine structure of blood capillaries. J Appl Phys. 1953; 24: 1424.

  • 2

    Mercier I, Jasmin JF, Pavlides S. Clinical and translational implications of the caveolin gene family: lessons from mouse models and human genetic disorders. Lab Invest. 2009; 89: 614–623.

  • 3

    Williams TM, Lee H, Cheung MW, et al. Combined loss of INK4a and caveolin-1 synergistically enhances cell proliferation and oncogene induced tumorigenesis. J Biol Chem. 2004; 279: 24745–24756.

  • 4

    Parton RG, Joggerst B, Simons K. Regulated internalization of caveolae. J Cell Biol. 1994; 127: 1199–1215.

  • 5

    Kiss AL. Caveolae and the regulation of endocytosis. Adv Exp Med Biol. 2012; 729: 14–28.

  • 6

    Iwanishi M, Haruta T, Takata Y, et al. A mutation (Trp1193→Leu1193) in the tyrosine kinase domain of the insulin receptor associated with type A syndrome of insulin resistance. Diabetologia 1993; 36: 414–422.

  • 7

    Cohen AW, Hnasko R, Schubert W, et al. Role of caveolae and caveolins in health and disease. Physiol Rev. 2004; 84: 1341–1379.

  • 8

    Frank PG, Lee H, Park DS, et al. Genetic ablation of caveolin-1 confers protection against atherosclerosis. Arterioscler Thromb Vasc Biol. 2004; 24: 98–105.

  • 9

    Niu SL, Mitchell DC, Litman BJ. Manipulation of cholesterol levels in rod disk membranes by methyl-β-cyclodextrin: effects on receptor activation. J Biol Chem. 2002; 277: 20139–20145.

  • 10

    Schubert W, Frank PG, Woodman SE, et al. Microvascular hyperpermeability in caveolin-1 (–/–) knock-out mice. Treatment with a specific nitric-oxide synthase inhibitor, L-NAME, restores normal microvascular permeability in Cav-1 null mice. J Biol Chem. 2002; 277: 40091–40098.

  • 11

    Aga M, Bradley JM, Wanchu R. Differential effects of caveolin-1 and -2 knockdown on aqueous outflow and altered extracellular matrix turnover in caveolin-silenced trabecular meshwork cells. Invest Ophthalmol Vis Sci. 2014; 55: 5497–5509.

  • 12

    Rhim JH, Kim JH, Yeo EJ. Caveolin-1 as a novel indicator of wound-healing capacity in aged human corneal epithelium. Mol Med. 2010; 16: 527–534.

  • 13

    Liu L, Pilch PF. A critical role of cavin (polymerase I and transcript release factor) in caveolae formation and organization. J Biol Chem. 2008; 283: 4314–4322.

  • 14

    Hill MM, Bastiani M, Luetterforst R, et al. PTRF-Cavin, a conserved cytoplasmic protein required for caveola formation and function. Cell 2008; 132: 113–124.

  • 15

    Berta ÁI, Kiss AL, Kemény-Beke Á, et al. Different caveolin isoform in the retina of melanoma malignum affected human eye. Mol Vis. 2007, 13: 881–886.

  • 16

    Nagy ZZs, Kiss H, Salacz Gy. Cataract and refractive register. Societas Hungarica Ad Implantandam Oculi Lenticulam (SHIOL) Congress, 2014. [Karatakta és refraktív regiszter. Magyar Műlencse Implantációs és Refraktív Sebészeti Társaság (SHIOL) Kongresszusa. Balatonalmádi, 2014.] [Hungarian]

  • 17

    Gu X, Reagan AM, McClellan ME, et al. Caveolins and caveolae in ocular physiology and pathophysiology. Prog Retin Eye Res. 2017, 56: 84–106.

  • 18

    Lo WK, Zhou CJ, Reddan J. Identification of caveolae and their signature proteins caveolin 1 and 2 in the lens. Exp Eye Res. 2004; 79: 487–498.

  • 19

    Perdue N, Yan Q. Caveolin-1 is up-regulated in transdifferentiated lens epithelial cells but minimal in normal human and murine lenses. Exp Eye Res. 2006; 83: 1154–1161.

  • 20

    Lukács R, Sándor G, Resch M, et al. Intravitreal ranibizumab therapy for choroidal neovascularization secondary to pathological myopia. [Patológiás myopia talaján kialakult érújdonképződés intravitrealis ranibizumabkezelése.] Orv Hetil. 2017; 158: 579–586. [Hungarian]

  • 21

    Tóth G, Sándor GL, Kleiner D, et al. Evaluation of free radical quantity in the anterior chamber following femtosecond laser-assisted capsulotomy. [Szabadgyök-felszabadulás vizsgálata femtoszekundumos lézerrel asszociált capsulotomiát követően.] Orv Hetil. 2016, 157: 1880–1883. [Hungarian]

  • 22

    Nagy ZZs, Kiss HJ, Takács Á, et al. Results of femtosecond laser-assisted cataract surgery using the new 2.16 software and the SoftFit® Patient Interface. [A femtoszekundumlézer-asszisztált szürkehályog-műtét eredményei az új 2.16-os szoftverrel és a módosított SoftFit® páciensi felszínnel.] Orv Hetil. 2015; 156: 221–225. [Hungarian].

  • 23

    Torres VA, Tapia JC, Rodríguez DA, et al. Caveolin-1 controls cell proliferation and cell death by suppressing expression of the inhibitor of apoptosis protein survivin. J Cell Sci. 2006; 119: 1812–1823.

  • 24

    Sándor GL, Kiss Z, Bocskai ZI, et al. Evaluation of the mechanical properties of the anterior lens capsule following femtosecond laser capsulotomy at different pulse energy settings. J Refract Surg. 2015; 31: 153–157.

  • 25

    Sándor GL, Kiss Z, Bocskai ZI, et al. Comparison of the mechanical properties of the anterior lens capsule following manual capsulorhexis and femtosecond laser capsulotomy. J Refract Surg. 2014; 30: 660–664.

  • 26

    Yang G, Truong LD, Wheeler TM. Caveolin-1 expression in clinically confined human prostate cancer: a novel prognostic marker. Cancer Res. 1999; 59: 5719–5723.

  • 27

    Satoh T, Yang G, Egawa S. Caveolin-1 expression is a predictor of recurrence free survival in pT2N0 prostate carcinoma diagnosed in Japanese patients. Cancer 2003; 97: 1225–1233.

  • 28

    Cassoni P, Daniele L, Maldi E. Caveolin-1 expression in lung carcinoma varies according to tumour histotype and is acquired de novo in brain metastases. Histopathology 2009; 55: 20–27.

  • 29

    Felicetti F, Parolini I, Bottero L. Caveolin-1 tumor-promoting role in human melanoma. Int J Cancer 2009; 125: 1514– 1522.

  • 30

    Sunaga N, Miyajima K, Suzuki M. Different roles for caveolin-1 in the development of non-small cell lung cancer versus small cell lung cancer. Cancer Res. 2004; 64: 4277–4285.

  • 31

    Gong X, Wang X, Han J, al. Development of cataractous macrophthalmia in mice expressing an active MEK1 in the lens. Invest Ophthalmol Vis Sci. 2001; 42: 539–548.

  • 32

    Zhou J, Menko AS. Coordinate signaling by Src and p38 kinases in the induction of cortical cataracts. Invest Ophthalmol Vis Sci. 2004; 45: 2314–2323.

  • 33

    Zhou J, Leonard M, Van Bockstaele E, et al. Mechanism of Src kinase induction of cortical cataract following exposure to stress: destabilization of cell-cell junctions. Mol Vis. 2007; 13: 1298–1310.

  • 34

    Lin D, Takemoto DJ. Oxidative activation of protein kinase Cγ through the C1 domain. Effects on gap junctions. J Biol Chem. 2005; 280: 13682–13693.

  • 35

    Dudek EJ, Shang F, Taylor A. H2O2-mediated oxidative stress activates NF-κB in lens epithelial cells. Free Radic Biol Med. 2001; 31: 651–658.

  • 36

    Boileau TW, Bray TM, Bomser JA. Ultraviolet radiation modulates nuclear factor kappa B activation in human lens epithelial cells. J Biochem Mol Toxicol. 2003; 17: 108–113.

 

The author instructions are available in PDF.
Instructions for Authors in Hungarian HERE.

 

Mendeley citation style is available HERE.
  • Impact Factor (2019): 0.497
  • Scimago Journal Rank (2018): 0.176
  • SJR Hirsch-Index (2018): 20
  • SJR Quartile Score (2018): Q3 Medicine (miscellaneous)
  • Impact Factor (2018): 0.564
  • Scimago Journal Rank (2018): 0.193
  • SJR Hirsch-Index (2018): 18
  • SJR Quartile Score (2018): Q3 Medicine (miscellaneous)

Language: Hungarian

Founded in 1857
Publication: Weekly, one volume of 52 issues annually

Senior editors

Editor(s)-in-Chief: Papp Zoltán

Read the professional career of Papp Zoltán HERE.

 

Editorial Board

Click for the Editorial Board

Akadémiai Kiadó
Address: Prielle Kornélia u. 21-35. H-1117 Budapest, Hungary
Phone: (+36 1) 464 8235 ---- Fax: (+36 1) 464 8221
Email: orvosihetilap@akkrt.hu